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Schule > Biologie > Grundlagen der Biologie > Proteine (Eiweiße) und Enzyme > Enzyme & Coenzyme : Definition, Reaktionen, Abhängigkeit, Hemmung & Beeinflussung

Enzyme

- Biokatalysatoren (Katalysatoren in lebenden Zellen)
- Proteine in Tertiär- oder Quartärstruktur

Funktion:

- Beschleunigung der Reaktion
- Herabsetzen der Aktivierungsenergie (Energie, die aufgebracht werden muss)

AS = Ausgangsstoff
RP = Reaktionsprodukt

unter Einfluss von Enzymen vs. ohne Enzyme
(Energieverhalt wird nicht verändert)

Enzyme (Katalysatoren) liegen nach der Reaktion unverändert vor.
Lockerung der Bindung der Teilchen um Reaktion durchzuführen)

Ablauf enzymatischer Reaktionen

- Stoff, der umgesetzt wird durch enzymatische Reaktion: SUBSTRAT
- Enzym besitzt ein aktives Zentrum: Bindungsstelle für ein Substrat

Substrat + Enzym -> Enzym Substrat Komplex -> Reaktionsprodukt + Enzym
(zerfällt sofort wieder nach Enzym Substrat Komplex -> Herabsetzen der Energie)

Enzyme sind substratspezifisch: das heißt, sie können nur ein Substrat umsetzen

Enzyme sind reaktionsspezifisch: das heißt, von vielen möglichen Reaktionen an einem Substrat kann ein Enzym nur eine katalysieren (z. B. Oxidation, Hydrolyse, Veresterung)

Enzyme passen wie Schlüssel - Schloss Prinzip

Systematisierung: - im Namen mit Endung ase z. B. Amylase

Einteilung der Enzyme in 6 Hauptklassen

-> nach den Reaktionsarten, die sie katalysieren

1. Oxidoreduktase (Oxidation, Reduktion): Enzyme übertragen Elektronen oder Wasserstoffatome von einem Substrat auf ein anderes.
2. Transferasen (Transport): Übertragung von Molekülgruppen auf ein Substrat.
3. Hydrolase (hydrolytische Spaltung): Enzyme katalysieren hydrolytische Spaltung von Substraten (z. B. Maltose + Wasser -> 2 Maltosemoleküle)
4. Lyasen (Katalysation von Bindungen): katalysieren die Spaltung von Bindungen in den Substraten
5. Ligasen (knüpfen von Bindungen katalysieren): katalysieren das Knüpfen von Bindungen am Substrat
6. Isomerase (Isomerie gleiche Summenformel, andere Struktur): katalysieren intra molekulare (innerhalb der Moleküle) Einlagerungen

Beispiel: Enzym Katalase

Wasserstoffperoxid -> Katalase -> Sauerstoff und Wasser

2 H2O2 -> Katalase -> O2 + H2O

Substrat > Enzym in allen Zellen

Experiment:
Wasserstoffperoxid + Kartoffel

-> Katoffel im Reagenzglas
-> Stopfen auf Reagenzglas -> Aufschäumen -> Gasentwicklung
-> glühender Span in Reagenzglas halten -> fängt an zu brennen, je näher er der Kartoffel gehalten wird

Abhängigkeit enzymatischer Reaktionen von verschiedenen Bedingungen:

1.Temperatur:

RGT Regel ( Reaktionsgeschwindigkeitstemperaturregel):
Grundsatz beinhaltet:
- je höher die Temperatur desto schneller die Reaktion
- bei 10° C Erhöhung -> verdreifacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit
oberste Grenze:
- Enzyme denaturieren ( Raumstruktur wird verändert -> bestimmte Funktion nicht vorhanden)
bei zu hohen Temperaturen (50°C 60°C)
unterste Grenze:
- Wasser in den Zellen gefriert
-> optimale Reaktionstemperatur bei Körperwärme (ca. 36°C)

2. pH Wert: (point hydrogenium)

- jedes Enzym hat ein bestimmtes pH Optimum z. B. Pepsin im Magen -> Optimum im sauren Bereich (im sauren Bereich unverändert)
Trysin im 12- Fingerdarm -> Optimum im basischen Bereich (im basischen Milieu unverändert)

- überwiegend Hydronium Ionen : unter 7 -> Säure
- überwiegend Hydroxid Ionen: über 7 Base
- Verhältnis Hydronium Ionen + Hydroxid Ionen: gleich 7 -> neutral

je weiter abhängig geht gegen 0 -> senkt pH Wert

- Reste der Proteine (Aminosäuren) sind sauer oder basisch
-> Reaktion im Milieu (Umgebung)
-> Raumstruktur kann verändert werden
-> Proteine werden wirkungslos (Reaktionsgeschwindigkeit wird herabgesetzt -> je größer der Abstand zwischen Säure und Base)

3. Substratkonzentration:

Mit steigender Substratkonzentration nimmt die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktion zu.

Maximum der Reaktionsgeschwindigkeit
- alle Enzyme pro betrachteten Zeitraum sind umgesetzt (Substrathemmung)

Reaktionsgeschwindigkeit nimmt ab, wenn Temperatur pH-Wert nicht Optimum

Substratkonzentration in Abhängigkeit von Reaktionsgeschwindigkeit

Bei einer bestimmten Substratkonzentration ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht.
Eine bestimmte Menge Enzym kann pro Zeiteinheit nur eine bestimmte Menge Substrat umsetzen.

Bei sehr hohen Substratkonzentrationen kann es dazu kommen, dass sich die Substrate bei de Bindung am aktiven Zentrum behindern und damit die Reaktionsgeschwindigkeit abnimmt.

Als Maß für die Reaktionsgeschwindigkeit wird die gebildete Menge Reaktionsprodukt pro Zeiteinheit oder die umgesetzte Menge Substrat pro Zeit herangezogen.
(Leitfähigkeit/ pH-Wert verändert)
-> je mehr Ionen gebildet werden -> hohe Leitfähigkeit

Reaktionsgeschwinigkeit: soviel Substrat wie umgesetzt wird in einer bestimmten Zeit
- wie viel Reaktionsprodukte pro Zeit -> bestimmter Zeitabschnitt: hoch : viele Ausgangsstoffe
- Konzentration: Anzahl der Teilchen (Stoffmenge) in bestimmten Volumen
- hohe Konzentration -> viele Teilchen

Enzymaktivität: (Michaelis- Menten- Konstante)

Die Enzymaktivität gibt an wie viele Substratmoleküle pro Zeiteinheit von einem Enzymmolekül umgesetzt werden. (Wechselzahl des Enzyms)
KM-Wert eines Enzyms ist hoch, wenn der KM-Wert für ein Enzym klein ist. Dann wird bereits bei geringen Substratkonzentrationen die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht.

Hemmung von Enzymen/ Beeinflussung von Enzymen:

kompetitive Hemmung (Verdrängungshemmung):
Hemmstoff = Inhibitor

- Inhibitor und Substrat sind chemisch ähnlich gebaut
- konkurrieren beide um Bindung am aktiven Zentrum
- Inhibitor wird jedoch vom Enzym nicht umgesetzt
- diese Art der Enzymhemmung ist stark konzentrationsabhängig

weniger Substratmoleküle umgesetzt

Hemmstoffkonzentration niedrig -> Substratkonzentration hoch
Hemmstoffkonzentration hoch -> Substratkonzentration niedrig

z.B. Harnstoff > Urease -> Kohlenstoffdioxid + Ammoniak + Wasser

z.B. in Arzneimitteln

nichtkompetitive Hemmung (allosterische Effekte):
-> allosterische Hemmung
Enzym hat außer aktiven Zentrum eine weitere Bindungsstelle (allosterisches Zentrum)
- Substrat und Inhibitor sind chemische nicht ähnlich
- Inhibitor bindet am allosterischen Zentrum -> aktives Zentrum wird strukturell verändert ->
Umsatz kann nicht mehr binden

z.B. Endprodukthemmung

A > E1 -> B > E2 -> C > E3 -> D
D= Endprodukt in ausreichender Menge in Zelle vorhanden (Anhäufung)
allosterische Hemmung von E1

z.B. Stoffwechsel der Zelle
-> verschiedene Enzyme werden allosterisch aktiv, wenn allosterische Veränderung ihrer vollen katalytischen Wirkung

Coenzyme:

- viele Enzyme sind nur aktiv, wenn sie neben dem Proteinanteil einen Nichtproteinanteil, den so genannten Cofaktor besitzen
- Cofaktoren können Metallionen oder größere Moleküle sein
- in vielen Fällen lässt sich der Cofaktor leicht vom Proteinanteil des Enzyms abtrennen, den Cofaktor nennt man Coenzym
- Coenzyme gehen ais der Reaktion nicht unverändert hervor: sie müssen in einer eigenen ebenfalls enzymatischen Reaktion regeneriert werden
- viele Coenzyme enthalten als wirksamen Anteil Stoffe, die der Mensch nicht selbst bilden kann wie z.B. Vitamine

alles was nicht Protein ist, ist Cofaktor
lassen sich leicht abtrennen sind sie Coenzyme

Ergänzende Grafiken siehe bitte Datei!

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