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Schule > Biologie > Grundlagen der Biologie > Zusammenfassung Enzyme: Hemmung, Abhängigkeit, Funktion, Bau

Enzyme in der Großtechnik

Enzym	Herkunft	Anwendung	Chem. Reaktion
Protease	Bacillus subtillis Mucor pusilis	Waschmittel; käseproduktion Lederindustrie	Hydrolyse v. Proteinen Caseinspaltung
a-amylase	Bacillus subtillis Aspergillus oryzae	Maischeherstellung;stärke Backprozesse	Hydrolyse v. Stärke zu Oligosachariden
b-amylase	Aspergillus oryzae	Stärkeverzuckerung	Hydrolyse v. Stärke zu maltose
Glucoamylase	Aspergillus niger	Stärkeverzuckerung	Hydrolyse v. Oligo sachariden u. Glucoseabspaltung
Glucose- Isomerase	Streptomyces Olivaceus	Fructoseproduktion	Isomerisierung v. Glucose zu Fructose
Lactose	Aspergillus niger	Klärung v. Molkereien- Abwässern	Hydrolyse v. Lactose zu Glucose u. Glactase
Pectinase	Aspergillus niger	Gewinnung u. Verarbeitung v. Obst	Hydrolyse v. Polygalactoronsäure

Hemmung von Enzymen

	Kompetitive Hemmung	Nichtkompetitive Hemmung
Beispiel	Malonsäure hemmt die Umsetzung v. Bersteinsäure am Enz. Bernsteinsäurehydrogenase	Zitronensäure hemmt die Umsetzung v. Fructose-6-Phosphat am Enz. Phosphofructokinase
Bau d. Enzyms	Besitzt ein aktives Zentrum	Min. 1 aktives Zentrum 2. Andockstelle
Struktur d. Hemmstoff	Ähnlich d. Substratstruktur	Nicht ähnl. d. Substratstruktur
Bindung d. Hemmstoff an d. Enzym	Besetzt das akt. zentrum	Lagert sich außerhalb d. akt. Zentrums ab
Hemmung erfolgt durch:	Verdrängung d. eigentlichen Substrates v. akt. Zentrum	Verändert räumliche Struktur d. Enz. u. d. akt. Zentrums
Erhöhung d. Substratkonzentration	Hemmstoff kann verdrängt werden	Keine Beeinflussung
Beschreibung	Inhivitor blockiert Enzymmolekül in Konkurrenz m. Substrat, wird aber nicht umgesetzt; Substratüberschuss beeinflusst die Hemmung z.b Chemotherapie v.Infektionskrankheiten	Inhivitor verändert räumliche Struktur d. Enz.; Substrat kann nicht gebunden werden-> Veränderung d. Substratkonzentration beeinflusst nicht kompetitive Hemmung nicht z.b. Hemmung v. Phosphofructokinase durch ATP

Enzyme in Abhängigkeit

Temp.: je höher d. Temp. -> reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu bis Temperaturoptimum
(30-40C)(körpertemperatur) Ph-Wert: bei best. Ph-werten haben best. Enz. eine bessere
Enzymaktivität bis ph-Optimum(7) (im körper vorherrschend)

Funktion d. Enzyme (Biokatalysatoren)

- beschleunigen Reaktionen,d.h. die Einstellung d. chem. Gleichgewichtes u. setzen Aktivierungsenergie
herab E+S->ES->EP->E+P( Umwandlung v. Substrat zu Produkt schneller)
- Enzym geht aus der Reaktion unverändert hervor(in ursprünglicher Form) nur Coenzym wird verändert
- ohne Enz. würden viele reakt. im Körper langsamer ablaufen(wegen niedriger Körpertemp.)

Coenzyme (im Körper meist aus Vitaminen gebildet)
- ist kein Protein, kann an Enz. Gebunden sein( wichtig für d. Wirkung d. Enz)
- wirkt als Elektronenüberträger, Protonenüberträger(Donator u. Akzeptor)
BSP.:NAD⁺/NADH +H⁺(Coenzym)
Enzym-Substrat-Komplex +NAD⁺ -> NADH+H⁺ +Enzym +Produkt
- ohne Coenzyme, wie bei vitaminmangel, können Enzyme nicht richtig wirken-> Mangelerscheinungen

Prinzipieller Bau von Enzymen

- katalytisches zentrum, biologisch aktives zentrum(Stelle d. Substratbindung)
- Apoenzym, ein Nichteiweißbestandteil d. Enzyms
- Holoenzym, das gesamte Enzym-> Apoenzym ⁺ ;- allosterisches zentrum,
die Stelle an d. aktive Liganden binden
können(Hemmung u. Aktivierung des Enzyms)

Enzyme in med. Diagnostik

Wozu ist Glucose-peroxid in d. med. Diagnostik wichtig?
Zur Zuckerherstellung für den Nachweiss von Diabetis bei Diabetikern
Reaktionskopplung über Coenzyme
-> Coenzym ist Vermittler zwischen 2 Reaktionen
- H⁺-Ionen aus 1. Reaktion in 2. Reaktion wieder übernommen
-> Coenzym in 1. Funktion(Akzeptor)+ das der 2. Reaktion(Donator)
-> dadurch 2 Reaktionen gekoppelt-> 2. reaktion kann nur erfolgen wenn 1. Reaktion
aus H⁺ -Ionen entstanden ist

1. 2*ES – H +NAD⁺ -> 2E+2P + NADH+H⁺
2. 2*ES + NADH/H⁺ -> 2E+2P –H + NAD⁺

Michaelis Menten Konstante

- zeigt Reaktionsgeschwindigkeit eines Enz. In Abhängigkeit v. Substratkonzentration, steigt
Substratkonzentration steigt auch d. Reaktionsgeschwindigkeit -verlauf entspricht einer
typische Sättigungskurve d.h. bei niedriger Substratkonz. Werden alle Substratmoleküle
umgesetzt, jedoch je näher sie Vmax kommt. So flacher wird sie, bis die maximale
Umsetzungskapazität erreicht ist /Km= bei ½ Vmax Reaktionsgeschw., ist diese klein erfolgt
die Bildung d. Enzymsubstrates komplex, mk= enzymspeziefisch ein maß d. Wirksamkeit d. Enzyme

Folgen v. Enzymverlust (PKU)

Ist ein Stoffwechseldefekt, eine Erbkrankheit, (Phenylketonurie)bei d. durch einen Gendefekt
d. Enzym Phenylalanin-Hydroxylase aufgefallen ist( wandelt in d. Leber Phenylalanin zu
tyrosin um). Reichet sich phenylalanin im Blut an kann es zu Stoffwechselstörungen
verallem im Kopf kommen, oder Schwachsinn.

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