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Zusammenfassung Enzyme: Hemmung, Abhängigkeit, Funktion, Bau

Alles zu Proteine (Eiweiße) und Enzyme

Enzyme in der Großtechnik




Enzym
Herkunft
Anwendung
Chem. Reaktion
Protease
Bacillus subtillis
Mucor pusilis
Waschmittel; käseproduktion
Lederindustrie
Hydrolyse v. Proteinen
Caseinspaltung
a-amylase
Bacillus subtillis
Aspergillus oryzae
Maischeherstellung;stärke
Backprozesse
Hydrolyse v. Stärke zu Oligosachariden
b-amylase
Aspergillus oryzae
Stärkeverzuckerung
Hydrolyse v. Stärke zu maltose
Glucoamylase
Aspergillus niger
Stärkeverzuckerung
Hydrolyse v. Oligo sachariden u. Glucoseabspaltung
Glucose-
Isomerase
Streptomyces
Olivaceus
Fructoseproduktion
Isomerisierung v. Glucose zu Fructose
Lactose
Aspergillus niger
Klärung v. Molkereien-
Abwässern
Hydrolyse v. Lactose zu Glucose u. Glactase
Pectinase
Aspergillus niger
Gewinnung u. Verarbeitung
v. Obst
Hydrolyse v. Polygalactoronsäure

Hemmung von Enzymen




Kompetitive Hemmung
Nichtkompetitive Hemmung
Beispiel
Malonsäure hemmt die Umsetzung v. Bersteinsäure am Enz. Bernsteinsäurehydrogenase
Zitronensäure hemmt die
Umsetzung v. Fructose-6-Phosphat am Enz. Phosphofructokinase
Bau d. Enzyms
Besitzt ein aktives Zentrum
Min. 1 aktives Zentrum 2. Andockstelle
Struktur d. Hemmstoff
Ähnlich d. Substratstruktur
Nicht ähnl. d. Substratstruktur
Bindung d. Hemmstoff
an d. Enzym
Besetzt das akt. zentrum
Lagert sich außerhalb d. akt. Zentrums ab
Hemmung erfolgt durch:
Verdrängung d. eigentlichen Substrates v. akt. Zentrum
Verändert räumliche Struktur d. Enz. u. d. akt. Zentrums
Erhöhung d. Substratkonzentration
Hemmstoff kann verdrängt werden
Keine Beeinflussung
Beschreibung
Inhivitor blockiert Enzymmolekül in Konkurrenz m. Substrat, wird aber nicht umgesetzt; Substratüberschuss beeinflusst die Hemmung z.b Chemotherapie v.Infektionskrankheiten
Inhivitor verändert räumliche Struktur d. Enz.; Substrat kann nicht gebunden werden-> Veränderung d. Substratkonzentration beeinflusst nicht kompetitive Hemmung nicht z.b. Hemmung v. Phosphofructokinase durch ATP

Enzyme in Abhängigkeit

Temp.: je höher d. Temp. -> reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu bis Temperaturoptimum
(30-40C)(körpertemperatur) Ph-Wert: bei best. Ph-werten haben best. Enz. eine bessere
Enzymaktivität bis ph-Optimum(7) (im körper vorherrschend)

Funktion d. Enzyme (Biokatalysatoren)

- beschleunigen Reaktionen,d.h. die Einstellung d. chem. Gleichgewichtes u. setzen Aktivierungsenergie
herab E+S->ES->EP->E+P( Umwandlung v. Substrat zu Produkt schneller)
- Enzym geht aus der Reaktion unverändert hervor(in ursprünglicher Form) nur Coenzym wird verändert
- ohne Enz. würden viele reakt. im Körper langsamer ablaufen(wegen niedriger Körpertemp.)

Coenzyme
(im Körper meist aus Vitaminen gebildet)
- ist kein Protein, kann an Enz. Gebunden sein( wichtig für d. Wirkung d. Enz)
- wirkt als Elektronenüberträger, Protonenüberträger(Donator u. Akzeptor)
BSP.:NAD+/NADH +H+(Coenzym)
Enzym-Substrat-Komplex +NAD+ -> NADH+H+ +Enzym +Produkt
- ohne Coenzyme, wie bei vitaminmangel, können Enzyme nicht richtig wirken-> Mangelerscheinungen

Prinzipieller Bau von Enzymen

- katalytisches zentrum, biologisch aktives zentrum(Stelle d. Substratbindung)
- Apoenzym, ein Nichteiweißbestandteil d. Enzyms
- Holoenzym, das gesamte Enzym-> Apoenzym + ;- allosterisches zentrum,
die Stelle an d. aktive Liganden binden
können(Hemmung u. Aktivierung des Enzyms)

Enzyme in med. Diagnostik

Wozu ist Glucose-peroxid in d. med. Diagnostik wichtig?
Zur Zuckerherstellung für den Nachweiss von Diabetis bei Diabetikern
Reaktionskopplung über Coenzyme
-> Coenzym ist Vermittler zwischen 2 Reaktionen
- H+-Ionen aus 1. Reaktion in 2. Reaktion wieder übernommen
-> Coenzym in 1. Funktion(Akzeptor)+ das der 2. Reaktion(Donator)
-> dadurch 2 Reaktionen gekoppelt-> 2. reaktion kann nur erfolgen wenn 1. Reaktion
aus H+ -Ionen entstanden ist
  1. 2*ES – H +NAD+ -> 2E+2P + NADH+H+
  2. 2*ES + NADH/H+ -> 2E+2P –H + NAD+

Michaelis Menten Konstante

- zeigt Reaktionsgeschwindigkeit eines Enz. In Abhängigkeit v. Substratkonzentration, steigt
Substratkonzentration steigt auch d. Reaktionsgeschwindigkeit -verlauf entspricht einer
typische Sättigungskurve d.h. bei niedriger Substratkonz. Werden alle Substratmoleküle
umgesetzt, jedoch je näher sie Vmax kommt. So flacher wird sie, bis die maximale
Umsetzungskapazität erreicht ist /Km= bei ½ Vmax Reaktionsgeschw., ist diese klein erfolgt
die Bildung d. Enzymsubstrates komplex, mk= enzymspeziefisch ein maß d. Wirksamkeit d. Enzyme

Folgen v. Enzymverlust (PKU)

Ist ein Stoffwechseldefekt, eine Erbkrankheit, (Phenylketonurie)bei d. durch einen Gendefekt
d. Enzym Phenylalanin-Hydroxylase aufgefallen ist( wandelt in d. Leber Phenylalanin zu
tyrosin um). Reichet sich phenylalanin im Blut an kann es zu Stoffwechselstörungen
verallem im Kopf kommen, oder Schwachsinn.
Inhalt
Zusammenfassung bzw. Klausurvorbereitung zum Thema Enzym:
- Enzyme in d. Großtechnik
- Hemmung v. Enzymen
- Enzyme in Abhängigkeit
- Funktion d. Enzyme(Biokatalysatoren)
- Coenzyme
- Prinzipieller Bau von Enzymen
- Enzyme in med. Diagnostik
- Michealis Menten Konstante
- Folgen von Enzymverlust(PKU) (581 Wörter)
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16.05.2003 von unbekannt
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