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Schule > Biologie > Grundlagen der Biologie > Struktur- und Funktionszusammenhang der Proteine am Beispiel Enzyme und Nukleinsäuren

Struktur- und Funktionszusammenhang der Proteine am Beispiel der Enzyme

- Substrat, aktives Zentrum, Enzymsubstratkomplex, Wechselzahl

Enzyme als Biokatalysatoren

- setzen die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion herab
- Reaktion wird beschleunigt und kann bei Körpertemperatur ablaufen
- Harnstofflösung + Wasser ® Ammoniak + Kohlenstoffdioxid
- Säure und Basen ermöglichen Ablauf unter 100 Grad, Urease bei Raumtemperatur

Substratspezifität

- aktives Zentrum besitzt spezifische Raumstruktur
- nur bestimmtes Substrat kann von diesem Enzym umgesetzt werden
- ® Versuch mit Urease und Harnstoff bzw. Thioharnstoff (keine Reaktion bei Thioharnstoff, da anderes aktives Zentrum, kein Farbumschlag)
o Urease: in Mikroorganismen, Pflanzen
o Harnstoff: Endprodukt der Eiweißverdauung der Tiere

Wirkungsspezifität

- trifft die Auswahl unter den möglichen Reaktionen
- Enzyme katalysieren in der Regel nur einen Reaktionstyp

Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Temperatur

- Temperatur beeinflusst nach der RGT-Regel
- In hohen Temperaturbereichen findet Denaturierung statt (50-70 Grad)
- Es ergibt sich eine asymmetrische Optimumskurve ( ® Versuch)

Abhängigkeit vom pH-Wert

- bei bestimmtem pH-Wert maximale Wirksamkeit (pH-Optimum)
- meistens neutraler Bereich, außer Verdauungsenzyme
- Pepsin (Magensaft) pH 2; Trypsin (Bauchspeicheldrüse) pH 10
- ® Versuch: 2H₂O₂ ® mit Katalase ® 2H₂O + O₂

Abhängigkeit von der Substratkonzentration

- ® Versuch: unterschiedliche Konzentration des H₂O₂, Messung der Sauerstoffproduktion
- Steigende Substratkonzentration ® steigende Reaktionsgeschwindigkeit (Maximalwert)
- Sättigungskonzentration: alle Enzymmoleküle liegen als Enzym-Substrat:Komplex vor

Enzymgifte (Enzyminhibitoren)

a) unspezifische Hemmstoffe:
- organische Arsenverbindungen, Schwermetallsalze
- Hemmstoff verändert die Tertiärstruktur, Reaktion wird gehemmt bzw. unterbunden

b) spezifische Hemmstoffe:
b.1) kompetitive Hemmung:
- Inhibitor: chemisch ähnlich strukturiert, aber nicht umsetzbar; besetzt das aktive Zentrum
b.2) allosterische Hemmung:
- Hemmstoff wird außerhalb des aktiven Zentrums gebunden
- Effektor: verändert räumliche Struktur des aktiven Zentrums, blockiert Substratumsatz
- Effektor kann Endprodukt einer Stoffwechselkette sein, (negative Rückkoppelung)

Nukleinsäuren

Bau der Nukleinsäuren

- aus Nukleotiden aufgebaut (5er-Zucker, organische Base, Phosphorsäure)
- DNA: Phosphorsäure + Desoxyribose + Adenin, Guanin, Thymin, Cytosin (Bestandteil der Chromosomen, Plastiden, Mitochondrien)
- RNA: Phosphorsäure + Ribose + A, C, G, Uracil ( Bestandteil des Zellkerns, Nucleolen, Cytoplasma, Ribosomen, Mitochondrien, Plastiden)
- Nukleotide bilden Kettenmoleküle, Reaktion verläuft unter Wasserabspaltung
- Polynukleotide haben ein Rückgrat aus einer Zucker-Phosphatkette

Das Watson-Crick-Modell

- DNA liegt in Form von Doppelsträngen vor (Sonderfall: Phagen)
- Zwei Einzelstränge mit gegenläufiger Polarität lagern sich aneinander
- Herausbildung von Wasserstoffbrücken zwischen den Basen
- Gesetz der korrespondierenden / komplementären Basenpaare

DNA als Träger der genetischen Information

- Pneumokokkenversuch von Griffith
- Transformationsexperiment von Avery
- die Übertragung blanker DNA nennt man Transformation

Aufgaben der Nukleinsäuren

- semikonservative identische Reduplikation
- Proteinbiosynthese
- genetischer Code

Semikonservative identische Reduplikation

- in der Interphase werden Chromatiden zu Chromosomen ergänzt
- DNA muss sich verdoppeln
- die komplementären DNA-Stränge lösen sich voneinander
- freie Nukleotide werden mit DNA-Polymerase zu komplementären Strang verbunden
- zwei neue identische Doppelstränge entstehen

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