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Schule > Biologie > Menschen > Zusammenfassung zum Thema Stoffwechsel und Enzyme

Biologie Klausur 1 - Stoffwechsel

Schaubild zur Assimilation und Dissimilation:

Schaubild zu:
ATP ADP+P AMP+P

ATP...
...Wird vor allem in Mitochondrien ge-bildet
...Bindet und überträgt Energie
...Wird in allen Zellen benötigt
... Setzt durch Spaltung von Phosphat (zu ADP) Energie frei

Zellatmung (Tabelle)
Glykolyse
Ort: Cytoplasma
Glucose wird zu Pyruvat (Brenztraubensäure) gespalten.
C6 -> 2C3

Oxidative Decarboxylierung
Ort: Mitochondrien-matrix
Abspaltung von CO2 aus dem Pyruvat AcetylCoA (C2)
2C3 -> 2C2

Citratzyklus/Zitronensäurezyklus
Ort: Mitochondrien-matrix
Zerlegung von AcetylCoA in NADH+H+ Entstehung von CO2
2C2 -> NADH+H+ und FADH2

Atmungskette Elektronentransportkette
Ort: Innere Mitochondrienmembran
Aufbau eines H+-Gradienten (hohe Konzentration an H+) im Intermembranraum
Entstehung von sehr viel ATP (funktioniert wie Wasserkraftwerk)


Alkoholische Gärung Milchsäuregärung
Lebewesen Mikroorganismen wie Hefe Milchsäurebakterien
Reaktionsort in der Zelle Cytoplasma Cytoplasma
Reaktionsbedingung Anaerob Anaerob
Ausgangsstoffe Glucose Glucose
Produkte Ethanol Lactat (Milchsäure)
Energiegewinn 2 ATP 2 ATP
Wesentliche Reak-tionsschritte Glykolyse, oxidative Decarboxylierung (CO2-Abgabe), Ethanal (Acetaldehyd) wird zu Ethanol reduziert. Glykolyse, Pyruvat wird zu Lactat reduziert
Reaktion stoppt nicht bei Pyruvat, da 2 Protonen auf das Pyruvat übertragen werden müssen, damit wieder NAD+ vorliegt und die Glykolyse von vorn beginnen kann.
Glucose kann bei Anwesenheit von Sauerstoff in der Glykolyse, dem Zitronensäurezyklus und der Atmungskette vollständig zu CO2 und Wasser oxidiert werden. Dabei wird ATP gebildet.
Die unvollständige Oxidation bei der Gärung liefert deutlich weniger Energie.

Exorgonisch: Energie liefernd
Endorgonisch: Energie verbrauchend

Wiederholung Enzyme
Bau und Wirkungsweise von Enzymen
>; Enzyme sind Proteine (lange Aminosäureketten)
>; Sie sind Biokatalysatoren, setzen also die Aktivierungsenergie für chemische Reaktionen herab
>; Schlüssel-Schloss-Prinzip: Nur ein Substrat passt in das aktive Zentrum des Enzyms (Enzyme sind Substratspezifisch)

Einflüsse auf die Enzymaktivität
>; Temperatur: Steigende Temperatur erhöht Reaktionsgeschwindigkeit, aber bei zu hoch steigenden Temperaturen kommt es zur Denaturierung -> Die Enzymaktivität wird verringert, bei zu hohen Temperaturen kommt es zu irreparablen Schäden am Enzym

Hemmung/Aktivierung von Enzymen
Kompetitive Hemmung: Substrat und Hemmstoff konkurrieren um das aktive Zentrum des Enzyms
Endprodukthemmung: Wie kompetitive Hemmung, nur durch Endprodukte als Hemmstoffe
Allosterische/
Nichtkompetitive Hemmung: Hemmstoff bindet nicht an aktivem Zentrum sondern an einer anderen Bindungsstelle und verändert dadurch die Raumstruktur des aktiven Zentrums, so dass dort kein Substrat binden kann.
Allosterische Aktivierung: Aktivator bindet an Bildungsstelle des Enzyms und verändert dadurch dessen Raumstruktur so, dass ein Substrat sich dort binden kann.
Irreversible Hemmung: Vergiftung des Enzyms durch dauerhaft bindenden Hemmstoff, wie z.B. Bleiionen. Kann nicht rückgängig gemacht werden.

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