Michaeliskonstante /unterschiedlicher Hemmung

also, wie man an meiner überschrift erkennt, dreht es sich um enzyme. habe das gerade in meinen unterlagen für meine bioklausur an der uni entdeckt und war ganz verblüfft, weil ich von der michaeliskonstante noch nie was gehört habe, es aber oberstufenstoff sein muss.

zu der ganzen sache habe ich ein paar fragen ...
1) warum ist die substratkonzentration, der der die halbmaximale umsetzung erreicht wird, eine charakteristische größe für das enzym (also die michaeliskonstante)? warum nicht bei irgendeiner anderen Umsetzung?
2) kann man die micheliskonstante irgendwie berechnen?
3) jeder kennt die grafiken zur steigerung der enzymaktivität in abhängigkeit der substratkonzentration. natürlich liegt die kurve zur enzymaktivität bei allosterischer bzw. kompetitiver hemmung niedriger, die maximale Umsetzung kann nicht oder schwerer erreicht werden. Wie kommt jetzt aber die unterschiedliche verschiebung der Michaeliskonstante zustande? bei der allosterischen hemmung bleibt die Michaeliskonstante gleich, wobei aber 1/2 Vmax sinkt (klar, denn auch Vmax ist ja kleiner, aber wie kann dann die michaeliskonstante gleich bleiben?). bei der kompetitiven hemmung bleibt 1/2 Vmax gleich, die michaeliskonstante hingegen steigt. und genau da liegt das problem, das ich mir das gerade nicht erklären kann ...

so ... vielleicht macht das ja grad jemand in bio und kann mir helfen!