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Schule > Biologie > Grundlagen der Biologie > Protein (Eiweiß), von der Aminosäure zum Eiweissmolekül

Proteine (von griech.: proteuein = den ersten Platz einnehmend)

Was ist ein Protein:
Proteine, also Eiweißstoffe, sind makromolekulare Verbindungen aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff und Sauerstoff, teilweise auch Phosphor und Schwefel. Das Protein ist der eigentliche Träger des Lebens, worauf schon sein Name hinweist. Alle Proteine sind aus Aminosäuren aufbaut, von denen man 20 unterschiedliche im Protein gefunden hat. Proteine erkennt man oft an der Endung –in.
Proteine haben die unterschiedlichsten Aufgaben, so binden sie z.B. Sauerstoffmoleküle als Hämoglobin (roter Blutfarbstoff), schaffen die Vorraussetzungen um chemische Signale in elektrische Impulse in den Nervenenden zu verwandeln (Natrium-Kalium-Pumpe), sie beschleunigen den Stoffwechsel oder machen ihn erst möglich durch Enzyme (katalysieren), dienen als Botenstoffe (einige Hormone), ermöglichen den Transport von Stoffen von Zelle zu Zelle (Kanalproteine), sorgen für das Zusammenziehen der Muskeln (Aktin, Myosin), fangen als Pigmente im Auge Licht ein (Rhodopsin), nehmen als Antikörper an der Immunreaktion teil, speichern bestimmte Mineralstoffe wie Eisen oder aber auch Sauerstoff in, sowie für, Muskeln und sie schaffen ein wichtiges Konzentrationsgefällle zwischen Blut und Lymphe.

Das Protein als Nährstoff:
Leider kann der Körper Proteine kaum speichern. Je kg Körpergewicht sollte man dem Körper mindestens 1g Protein pro Tag zuführen. Der Körper spaltet die ihm zugeführten Proteine in seine Bausteine, also in Aminosäuren, aus denen er dann in der Leber die für uns lebenswichtigen Proteine baut. Der Mensch kann nur 12 Aminosäuren selber herstellen, die anderen 8 müssen durch die Nahrung zugeführt werden (essentielle Aminosäuren). Überschüssige Aminosäuren dienen als Energiequelle. Diese essentiellen Aminosäuren findet man vorwiegend in Fleisch, Fisch, Eiern, Soja- und Milcherzeugnissen, aber auch in der Kartoffel. Hülsenfrüchte haben zwar einen sehr hohen Proteinanteil, enthalten aber sehr wenig essentielle Aminosäuren.
In der 3.Welt tritt z.B. das Problem auf, dass die TseTse-Fliege Rinder mit der Nagana-Seuche infiziert, die tödlich endet. So gibt es in großen Teilen Afrikas zu wenig Rinder, also Milch und Fleisch, und das führt zu einer Unterversorgung mit Proteinen. Dies führt zum „Protein und Energie Mangelsyndrom“ (PEM), auch Hungerödem genannt.
Normalerweise wird durch den Blutdruck Flüssigkeit und im Blut gelöste Stoffe in die Lymphe, die alle Zellen umspült und aus der diese ihre Nährstoffe holen, gepresst. Proteine und Blutkörperchen sind zu groß um die Blutgefäße zu verlassen und verbleiben im Blut. An Stellen wo der Blutdruck sinkt (Kapillaren), wird die Lymphflüssigkeit durch proteinreiches Blut (Stichwort: osmotischer Druck) wieder ins Blut befördert. Ist zuwenig Protein im Blut vorhanden, fließt die Lymphe nicht mehr ausreichend zurück und sammelt sich im Gewebe. Die Zellen werden mit Nährstoffen unterversorgt. Man kennt die Fotos aus der dritte Welt von Kindern mit aufgedunsenen Bäuchen.

Der Aufbau eines Proteinmoleküls:
Die kleinsten Bausteine eines Proteins sind Aminosäuren, betrachten wir uns diese also genauer. Die Kennzeichen eines Aminosäure-Molekül (Abb. 1) sind ein Teil mit basischen Eigenschaften, die Aminogruppe (NH2), und ein Teil mit Säureeigenschaften, die Carboxylgruppe (COOH). Aminosäuren unterscheiden sich nur durch den Aufbau des Restes.
Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure reagieren (Abb. 2 + 3) und es entsteht daraus ein Dipeptid. Bei dieser Peptidbindung wird Wasser freigesetzt. Setzt sich dieser Vorgang fort, bildet sich eine lange Kette, ein so genanntes Polypeptid. Die Reihenfolge in der diese kleinsten Bausteine angeordnet sind, nennt man Primärstruktur (Abb. 4). Durch die Anzahl und Reihenfolge dieser Bausteine unterscheiden sich die Proteine voneinander.
Die Kombinationsmöglichkeiten sind unvorstellbar groß. Besteht eine Peptidkette aus nur 100 Gliedern, ergeben sich bereits 20 hoch 100 (= 10 hoch 130) Kombinationsmöglichkeiten. (Es gibt 20 Aminosäuren in Proteinen.)
Als Vergleich: In den Weltmeeren befinden sich um die 4 x 10 hoch 46 Wassermoleküle.
Erreicht eine Peptidkette eine gewisse Länge, so kommt es innerhalb des Moleküls zu Bindungen (Disulfidbrücken, Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken oder Hydrophoben Wechselwirkungen), und so nimmt die Kette eine stabilisierende Gestalt an. Das kann eine schraubenförmige Struktur (Helix / Abb. 5) sein , aber z.B. auch eine eine Faltblatt-Struktur. Im Proteinmolekül wechseln sich diese Strukturen, die man Sekundärstrukturen nennt, ab.
Durch weitere chemische Wechselwirkungen erhält diese Kette eine spezifische Raumgestalt, die Tertiärstruktur des Proteins (Abb. 6). Wenn man Proteine auf eine Temperatur von über 60 Grad erhitzt, wird die Tertiärstruktur und z.T. auch die Sekundärstruktur zerstört.
Viele Proteine bestehen aus mehreren solcher Tertiärstrukturen. So besteht das Hämoglobin des Menschen aus vier Tertiärstrukturen, wovon je zwei identisch sind (Abb. 7). Diese bilden die Quartärstruktur.
Manche Proteine sind mit andersartigen Molekülen verbunden. Dies drückt man dann durch eine entsprechende Vorsilbe aus.
So nennt man Verbindungen mit Kohlenhydraten Glykoproteine oder mit Fetten Lipoproteine. Solche Verbindungen bezeichnet man auch Proteide.

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