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Kurzerklärung: Proteine, Enzyme und Aminosäuren

Alles zu Proteine (Eiweiße) und Enzyme

Biologie Zusammenfassung: Proteine, DANN


Proteine- Allgemein
Proteine bilden den grössten Anteil aller organischen Substanzen im Körper und sind bei fast allen Lebensprozessen beteiligt. Sie erkennen andere Moleküle, binden diese an sich und lösen sich auch.
Proteine – Aufbau
Es gibt mehrere Tausend verschiedene Proteine, die aus nur 20 verschieden angeordneten Aminosäuren bestehen, die eine lange Kette, die Polypetiden und somit das Protein bilden. Die Aminosäuren bestehen aus einer Carboxylgruppe und einer Aminogruppe die durch ein C-Atom verknüpft sind. Das C-Atom bindet zusätzlich ein H-Atom und einen sog. Rest. Dieser Rest, auh als Seitenkette bezeichnet, ist charakteristisch für die jeweilige Aminosäure. Es kann nur ein weiteres H-Atom sein, aber auch andere Gruppen sein. Die Seitenketten unterscheiden sich unter anderem in ihrer Säure-Base-Reaktion, ihrer Polarität und ihrer Ladung.

Peptidbindung
Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann sich mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid verbinden. Durch die Verbindung vieler Aminosäuren entsteht die Polypeptidketten. Die Kette nennt man das Polypeptidrückgrat des Proteins.

Primärstruktur
Mit der Primärstruktur wird die Reihenfolge der Aminosäuren beschrieben. Die Primärstruktur jedes Proteins ist einzigartig und ist durch genetische Informationen festgelegt. Jedes Polypeptid hat eine spezifische Raumsturktur (Konformation), da sich zwischen den Seitenketten (Rest) der Aminosäuren chemische Bindungen sich ausbilden. Die Primärstruktur bestimmt die spezifischen Eigenschaften des Proteins.

Sekundärstruktur
Die Sekundärsturktur beschreibt die räumlichen Muster, die durch die Seitenkette entstehen (Konformation). Häuft sind schraubige Anordnungen, so genannte a-Helix und gefaltete Abschnitte, die als B-Faltblatt-Struktur bezeichnet werden

Tertiärstruktur
Die Tertiärstruktur beschreibt die dreidimensionale Anordnung der Moleküle eines Proteins. Auch hier wird sie durch die Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten charakterisiert, obwohl diese Wechselwirkungen schwache Wechselwirkungen sind: Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen, hydrophobe Wechselwirkungen. Kovalente Bindungen zwischen Schwefelatomen können die räumliche Struktur zusätzlich stabilisieren.

Quartärstruktur
Die Polypetidketten, die jeweils in ihrer Tertiärstruktur vorliegen, lagern sich zu einem noch grösseren Molekül zusammen. Diese Anordnung im Raum nennt man Quartärstruktur.

Strukktur und Funktion als Einheit
Die Konformation eines Proteins bestimmt seine Funktion. Ein Rezeptorprotein bindet nur ein ganz bestimmtes Molekül, das wie ein Schlüssel in das Protein-Schloss passt. Temperatur, pH-Wert und Ionenkonzentration beeinflussen die Konformation.

Aufbau von DNA
Ein DANN-Molekül besteht aus zwei langen Ketten von Nukleotiden. Ein Nukleotid besteht aus 3 Teilen: aus einem Zucker, einer an diesen angehängten Phosphorsäure und einer stickstoffhaltigen Base. Die Nukleotide sind untereinander durch Zucker verbunden. Zwischen den Basenteilen der Nukleotiden halten Wasserstoffbrücken die zwei Ketten zusammen. Die zwei Rückgrate verlaufen antiparallel. Die Primärstruktur ist: Rückgrat mit Basen, Sekundärstruktur: Doppelhelix und die Tertiärstruktur das Chromatin.

Ribonukleinsäure (RNA)
Die Ribonukleinsäure ist eine Nukleinsäure, die sich aus einer Kette von Nukleotiden zusammensetzt und für die Umsetzung von genetischer Information in Proteine zuständig. In Form der mRNA fungiert sie hierbei als Informationsüberträger
Inhalt
Zusammenfassung zu Proteinen, ihre Aminosäuren und Peptidbindungen. Einzelne Begriffe erklärt. (492 Wörter)
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22.03.2013 von maesekrause
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