Proteine Strukturen

Unter Primärstruktur versteht man in der Biochemie die unterste Ebene der Strukturinformation eines Biopolymers, d.h. die Sequenz der einzelnen Bausteine. Bei Proteinen ist dies die Abfolge der Aminosäuren (Aminosäuresequenz), bei Nukleinsäuren (DNA und RNA) die der Nukleotide (Nukleotidsequenz).

Aus der Primärstruktur eines Proteins leiten sich seine weiteren Strukturen zwingend ab. Zur Zeit existiert jedoch keine verlässliche Methode, aus dieser in der Primärstruktur enthaltenen Information fehlerfrei abzuleiten, wie die resultierende Kette räumlich angeordnet ist. In der Regel lassen sich meist jedoch aus Erfahrungswerten sowohl Voraussagen über wahrscheinliche Strukturelemente als auch über die Funktion des Proteins treffen.

Aus der Primärsequenz einer Nukleinsäure kann – da der genetische Code bekannt ist, und jedes Codon für eine Aminosäure codiert – die Primärsequenz des resultierenden Proteins ermittelt werden. Umgekehrt ist das nicht ohne weiteres möglich, da die meisten Aminosäuren mehr als nur ein Codon haben. Man sagt aus diesem Grund auch, der genetische Code ist degeneriert.
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Unter Tertiärstruktur versteht man in der Biochemie den übergeordneten räumlichen Aufbau von Proteinen oder Nukleinsäuren. Im Gegensatz zur Sekundärstruktur, die die Struktur einzelner Bereiche der Aminosäuren- bzw. Nukleobasen-Abfolge definiert, versteht man unter der Tertiärstruktur die vollständige dreidimensionale Struktur der Kette. Bei einem globulären Protein wird die energetisch treibende Kraft für die Faltung der einzelnen Sekundärstrukturelemente durch die Kautzman-Regel beschrieben: die hydrophoben Bereiche sind im Inneren, während die hydrophilen und/oder geladenen Bereiche dem wässrigen Milieu zugewandt sind (siehe auch hydrophober Effekt). In die Stabilisierung von Tertiärstrukturen sind Disulfidbrücken (stärkste Verbindung), Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen (schwächste Verbindung) involviert.

Insbesondere bei Proteinen ist die dreidimensionale Struktur charakteristisch und für die biologische Funktion unbedingt notwendig. Während, beziehungsweise nach der Herstellung des Proteins durch Translation einer mRNA wird das Protein durch Proteinfaltung in die biologisch wirksame Form überführt. Dieser Vorgang wird u.a. durch Chaperone unterstützt.

Der Bereich der Biochemie, der sich mit der Aufklärung bzw. den Auswirkungen solcher Strukturen auseinandersetzt, heißt Strukturbiologie. Als Methoden der Strukturaufklärung dienen vorwiegend (Röntgen-)Kristallstrukturanalyse und mehrdimensionale NMR. Die Bioinformatik entwickelt Methoden bzw. Algorithmen, mit Hilfe derer man aus der Primärstruktur (d.h. der Abfolge der einzelnen Aminosäuren) die dreidimensionale Struktur des Proteins vorhersagen kann (siehe Artikel zur Proteinstruktur).
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Wenn sich mehrere Proteinmoleküle (Aminosäureketten) zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern, spricht man von einer Quartärstruktur. Sie wird durch nicht-kovalente Wechselwirkungen zusammengehalten: Wasserstoffbrücken von Peptidbindungen und Seitenketten, Ionische Bindungen, van-der-Waals-Kräfte (unpolare Wechselwirkungen). Während der energetische Beitrag der erstgenannten Wechselwirkungen substantiell ist, ist bei der Assoziation von Untereinheiten über hydrophobe Bereiche energetisch weniger der Effekt der schwachen Van-der-Waals-Kräfte ausschlaggebend als vielmehr ein sogenannter hydrophober Effekt.

Viele Proteine sind so aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt. Bekannte Beispiele sind das Hämoglobin, bei dem (bei den meisten Tieren) zwei identische α-Hämoglobin- und zwei identische β-Hämoglobinstränge jeweils ein Eisenion umschließen, das Ribosom und das Proteasom.

Aber nicht alle Proteine besitzen eine Quartärstruktur; in der Natur kommen zahlreiche einsträngige Proteine vor, die keine dauerhaften Komplexe bilden. Bei diesen ist hauptsächlich die Tertiärstruktur relevant.

Man kann Proteine mit Quartärstruktur unterscheiden in:

* Faserproteine (z.B.: Kollagen, Elastin, Keratin)
* Globuläre Proteine (z.B.: Hämoglobin, Myoglobin, Ribosom)
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Die Sekundärstruktur von Biopolymeren wie Proteinen, Nukleinsäuren und Polysacchariden beschreibt die relative Anordnung ihrer monomeren Bausteine. Sie ist bestimmt durch die von Wasserstoffbrücken zwischen einzelnen Elementen definierten Topologie, sowie durch die Primärstruktur. Manchmal – etwa bei Polysacchariden – spielt auch die Form der Polymerisierung eine Rolle.

Bei so komplexen Molekülstrukturen wie Proteinen definiert die Sekundärstruktur insbesondere charakteristische lokale Strukturelemente wie Helices oder Faltblätter. Die Darstellung der Sekundärstruktur, oder des Polymerrückgrats mit den Sekundärstrukturelementen, bietet einen besseren Überblick als die Darstellung der vollständigen Molekülstruktur. Andererseits gibt sie einen wesentlich genaueren Einblick in die tatsächliche Struktur als die Abbildung durch Pauli-Schreibweise oder Fischer-Projektion.

In der RNA- und Proteinstrukturvorhersage bildet die Vorhersage der Sekundärstrukturelemente ein wichtiges, und im Vergleich weniger schwieriges Unterproblem.

Die genaue Anordnung der Atome im dreidimensionalen Raum, welche sämtliche physikalischen Wechselwirkungen innerhalb des Moleküls und mit seiner Umgebung einbezieht, wird dagegen als Tertiärstruktur bezeichnet. Die Einteilung zu einer Hierarchie in Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde 1952 durch Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen.

HOFFE ICH KONNT HELFEN =)

sorry....kürzer gings net =)