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Schule > Biologie > Genetik > Genetik Zusammenfassung: DNA, Tranlation, Transkription

Biologie Zusammenfassung

Bausteine der DNA
Die DNA ist Träger der Erbinformation & im Zellkern jeder Zelle enthalten.
kettenförmig
unverzweigtes Molekühl

Bestandteile:
Desoxyribose (Zucker)
Phosphorsäure
Die 4 verschiedenen stickstoffhaltigen Basen
Cytosin & Thymin (Pyrimidinbasen)
Adenin & Guanin (Purinbasen)
Phosphorsäurerest Desoxyribose

Wird die DNA ist mit Hilfe von Enzymen in kleinere Einheiten zerlegt, entstehen Nucleotide. Sie bestehen aus je einem Molekül Desoxyribose, einer Phosphatgruppe und einer der vier Basen. Verbindungen aus Desoxyribose und einer der vier Basen nennt man Nucleoside.

Die Nucleotide sind mit einer Phosphatgruppe verbunden, in einem DNA Molekül sind viele Millionen. Die DNA wird als Rückgrat bezeichnet, weil dadurch eine Kette entsteht. An dem Rückgrat sind über die Zucker die Basen angehängt.
Die DNA besteht aus 2 Einzelsträngen die einander gegenüber liegen und damit einen Doppelstrang bilden.
Die Basen Thymin und Adenin und Cytosin und Guanin passen zusammen. Sie sind komplementär.
Die DNA hat eine schraubenförmige Struktur. Der DNA Doppelstrang ist über dir gesamte Länge umeinander gewunden und bildet einen Doppelhelix.

Die Reihenfolge der Basen in der DNA (Basensequenz) codiert die Erbinformation. Durch die Abfolgen der vier Basen ist im DNA-Doppelstrang Information gespeichert. Sie Abfolge ist einem Morsetext ähnlich. Je länger die DNA, desto mehr verschiedene Basenfolgen sind möglich und desto größer ist die Erbinformation die codiert wird.
Desoxyribose
Phosphatgruppe
Adenin
Thymin
Cytosin
Guanin
Die vier Ebenen der Proteinstruktur
Über 50% einer Zelle besteht aus Proteinen. Alle Proteine sind mit den Aminosäuren aufgebaut. Es gibt in Proteinen 20 verschiedene Aminosäuren, die über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Die Reihenfolge bestimmt die Primärstruktur, diese Strukturebene ist von der Auswahl und der Anzahl der verknüpften Aminosäuren abhängig.

Die Polypeptidketten falten oder drehen sich zu einer weiteren Strukturebene auf. Dabei können Sekundärstrukturen in Form von Spiralen ausgebildet werden. Eine solche a-Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten.
Eine weitere Möglichkeit ist die Faltblattstruktur. Hier sind die Peptidketten zickzackförmig angeordnet.
Sie sie zu einer unregelmäßigen räumlichen Gestalt verdreht -> Tertiärstruktur.
Quartärstruktur -> Räumliche Gestalt von mehreren in der Tertiärstruktur vorliegenden Aminosäureketten.
3 Proteine – Stoffe mit vielen Funktionen
Proteintyp Funktion(en) Beispiel Strukturproteine Formgebung, Halt Keratin der Haare & Nägel Speicherproteine Speicherung von
Aminosäuren, Reserve Legumin in Hülsenfrüchten (z.B. Bohnen)
-> dient bei der Samenkeimung als Stickstoffquelle Transportproteine Transport von Stoffen Transport Proteine im Biomembran, die den Stoffdurchtritt erleichtern (hydrophiler Kanal Hormone Steuerung von Wachstum und Stoffwechsel Insulin: Hormon zu Regulation des Blutzuckerspiegels Rezeptorproteine Aufnahme chemischer Signale Rhodopsin: Rezeptorprotein der Netzhaut der Augen Kontraktile Proteine Bewegung Myosin & Aktin: kontraktile Proteine in den Muselzellen Abwehrproteine Schutz, Immunantwort Immunglobulin A Antikörper des Immunsystems Gifte Abwehr Bienengift: Proteinmischung
Botox: Gift eines Bakteriums Enzyme Steuerung von Reaktionen, Biokatalysatoren Pepsin, Trypsin: Verdauungsenzyme im Magen & Darm

Der genetische Code

Die unterschiedlichen Merkmale zwischen Organismen (z.B. die Gestalt einer Pflanze) gehen letztendlich darauf zurück, welche Proteine in welcher Menge zu welcher Zeit in ihren Zellen hergestellt werden. Denn die Proteine sind an der Ausprägung von Merkmalen beteiligt. Die Informationen dafür, welche Proteine in einer Zelle gebaut werden, ist auf der DNA gespeichert.
Sie werden mit „Punkt“ und „Strich“ verschlüsselt.
Die Basensequenz der DNA verschlüsselt die Bauanleitung für die Proteine eines Organismus. D.h. die Basensequenz codiert, in welcher Reihenfolge die Aminosäuren in einem Protein aneinandergebaut werden.

Alle vorkommenden Proteine werden aus den 20 existierenden Aminosäuren aufgebaut. Würde jede einzelne (1) der vier Basen (4) in der DNA für eine Aminosäure stehen, dann könnten nur vier Aminosäuren (=4) auf der DNA verschlüsselt werden (41=4). Es müssen aber jedoch alle 20 Aminosäuren verschlüsselt werden.
Um 20 Aminosäuren zu codieren müssen also mindestens 3 Basen miteinander kombiniert werden. Die Abfolge aus 3 Basen, die eine bestimmte Aminosäure codiert, nennt man also Triplett.
Z.B. Das Basentriplett GCA steht für die Aminosäure Alanin, das Triplett AGA für Arginin.
Die Abfolge aus drei Nucleotiden der mRNA, die eine Aminosäure codieren, nennt man Codon. Die Zuordnung der Basentripletts der Nukleinsäure zu den entsprechenden Aminosäuren des Polypeptids wird als genetischer Code bezeichnet.
Der Genetische Code lässt sich in eine Code-Sonne darstellen.
Die meisten Aminosäuren sind durch mehrere Tripletts codiert sind. Das Codon AUG hat eine Doppelfunktion: Es steht für die Aminosäure Methionin, signalisiert aber außerdem als Start-Codon den Ausgangspunkt für eine Proteinsynthese. Dies bedeutet, dass alle neu gebildeten Polypeptide mit Methionin beginnen. Zu den sog. Stopp-Codons UGA, UAA und UAG passen keine Aminosäuren. Diese Tripletts beenden die Proteinsynthese. Von 64 Möglichen Tripletts codieren also 61 den Einbau der 20 verschiedenen Aminosäuren, die übrigen 3 dienen als Stoppzeichen.

Eigenschaften der genetischen Codes

Der Code ist nicht überlappend: Tripletts werden hintereinander abgelsen.
Der Code ist kommafrei: Zwischen den einzelnen Tripletts existieren keine Leerstellen.
Der Code ist redundant: Für eine As. Gibt es mehrere versch. Tripletts. Diese unterscheiden sich meistens sich meist in der dritten Base. Dies ist möglich, weil von den insgesamt 64 Kombinationen nur 23 benötigt werden und 41 überzählig wären.
Der Code ist eindeutig: Einbestimmtes Triplett legt immer den Einbau einer ganz bestimmten Aminosäure fest.
Der Vode ist universell: Ein bestimmtes Codon wird bei fast allen bisher untersuchten Organismen in die gleiche Aminosäure übersetzt.

Vom Gen zum Protein

Die Basensequenz der DNA enthält Bauanleitungen für die Herstellung von Proteinen.
Proteinbiosynthese = Der Vorgang bei dem nach der in der DNA codierten Information die Bildung von Proteinen erfolg.
Gen = Jeder Abschnitt auf der DNA, der die Informationen zur Synthese eines bestimmten Proteins codiert und damit die Struktur oder Funktion erblicher Merkmale bestimmt.
Genexpression = Die Verwirklichung der genetischen Information in Form bestimmter Proteine zu Ausprägung von Merkmalen.

Bei der Proteinbiosynthese wird die Information, die in der Basensequenz der DNA verschlüsselt ist, in die spezifische Aminosäuresequenz von Proteinen „übersetzt“. Dies geschieht in zwei Schritten:
Transkription =
Es wird von der Bauanleitung für ein eine „Abschrift“ angefertigt
Dabei wird die Basensequenz der DNA in ein sehr ähnliches Molekül, der Ribonukleinsäure (RNA) umgeschrieben
Die RNA entscheidet sich in drei Punkten von der DNA
Zucker anstatt Desoxyribose
Uracil anstatt Thymin
Einzelstrang anstatt Doppelstrang
Nach der Transkription transportiert das RNA-Molekül die Information aus dem Zellkern zu den Ribosomen, den Orten der Proteinsynthese. Das RNA-Molekül wird daher als mRNA bezeichnet.
Translation =
Übersetzung der nun in der mRNA gespeicherten Bauanleitung für die Proteine
Sie erfolgt an den Ribosomen im Zellplasma
Dort werden mit Hilfe der tRNA (Transport-RNA) – entsprechend der Basensequenz – „passende“ Aminosäuren herangeschafft
Die tRNA sorgt dafür das die Aminosäuren in der richtigen Reihenfolge miteinander verknüpft werden
Die Teilschritte der Proteinsynthese, Transkription und Translation, sind bei allen Organismen zeitlich, bei Eukaryoten auch räumlich voneinander getrennt.
Der Ablauf der Transkription
Die RNA-Polymerase legt sich um die DNA, dieser umschlossene Abschnitt heißt Promotor.
Vor dem Teil der DNA der transkridiert werden soll wird der DNA Doppelstrang in einer Länge von etwa 15 Basenparen von der RNA-Polymerase aufgetrennt sodass die ersten Nucleotide freiliegen.
Die im Kernplasma enthaltenden Ribonoclieotide lagern sich komplementär zu den Basen der DNA an den Matrizenstrang an.
Die RNA Polymerase wandert in 3’ Ende und 5’ Ende Richtung am DNA Strang entlang & trennt die DNA auf. Komplementär zum Matrizenstrang lagern sich die nächsten Nucleotide an & werden mit dem 3’ Ende des bisher gebildeten mRNA Strangs verknüpft. Der mRNA-Strang löst sich am anderen Ende der Transkriptionsbase vom Matrizenstrang. Die Doppelhelix der DNA bildet sich wieder aus.
Die a-Helix der DNA bildet sich wieder aus.
An der Terminatorsequenz stellt die RNA-Polymerase die Verlängerung des mRNA-Strangs ein. Die RNA löst sich vom Matrizenstrang & der Polymerase.
Der Ablauf der Translation

Initiation

Zu Beginn der Translation binden sich beide Untereinheiten des Ribosoms an die mRNA. Auf dem Ribosom befinden sich zwei Bindungsstellen für beladene tRNA-Moleküle: P- und A- Bindungsstelle. Zu Beginn der Translation liegt das Start-Codon im Bereich der P-Bindungsstelle.

Im Cytoplasma befinden sich viele tRNA-Moleküle, die mit der Aminosäure beladen sind. Sie diffundieren zur mRNA. Die Translation beginnt damit, dass sich eine mit der Aminosäure Methionin beladene tRNA an das Start-Codon der mRNA anlagert und an der P-Bindungsstelle des Ribosoms bindet. Nur die tRNA mit dem zum Start-Codon der mRNA komplementären Anticodon kann sich, entsprechend der komplementären Basenpaarung, an das Start-Codon anlagern.

Elongation

An der noch freien A-Bindungsstelle bindet danach eine weitere beladene tRNA, deren Anticodon zu dem Codon an der A-Bindungsstelle passt. In der Abbildung ist es eine tRNA, die mit der Aminosäure Histidin beladen ist. Danach werden die beiden Aminosäuren Methionin und Histidin durch eine Peptidbindung miteinander verknüpft.

Das Methionin wird dann von seiner tRNA abgetrennt und die tRNA löst sich von der P-Bindungsstelle. Die tRNA kann im Cytoplasma erneut mit der dazugehörigen Aminosäure beladen werden. Beide Aminosäuren befinden sich nun an der tRNA, die an Bindungsstelle A liegt.
Die tRNA mit den beiden verknüpften Aminosäuren wird nun von der Bindungsstelle A in die Freigewordene P-Bindungsstelle verschoben. Die mRNA rückt dann im Ribosom in 5’-3’-Richtung um ein Codon weiter. In der A- Bindungsstelle liegt jetzt das nächste freie Codon. An das Codon der Bindungsstelle A bindet erneut eine passende, hier mit Valin beladene tRNA und die nächste Peptidbindung wird ausgebildet. Danach löst sich wieder die tRNA aus der P-Bindungsstelle und die tRNA mit der Aminosäurekette aus Bindungsstelle A rückt an die P-Bindungsstelle und gibt die A-Bindungsstelle wieder frei. Die mRNA rückt dann erneut im Ribosom in 5’-3’-Richtung um ein Codon weiter.

Das Ribosom bewegt sich auf diese Weise weiter an der mRNA entlang, wobei kontinuierlich neue Aminosäuren über tRNAs hinzugefügt werden. Dieser Vorgang läuft so lange weiter, bis auf der mRNA ein Stopp-Codon in der A-Bindungsstelle liegt. Hier bricht das Wachstum der Polypeptidkette ab.

Termination

Für die Stopp-Codons UAA, UAG und UGA gibt es keine tRNA-Moleküle mit einem komplementären Anticodon. Rückt ein Stopp-Codon in die A-Bindungsstelle des Ribosoms, kann keine tRNA daran binden. Stattdessen besetzt der so genannte Freisetzungsfaktor die Bindungsstelle A.

Der gebundene Freisetzungsfaktor (RF) spaltet die fertige Aminosäurekette, d.h. also das Protein, von der letzten tRNA ab. Außerdem trennt sich das Ribosom von der abgelesenen mRNA und zerfällt in seine beiden Untereinheiten. Früher oder später wird die mRNA in ihre einzelnen Nucleotide zerlegt.

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