Biologiedefinitionen! Wäre echt lieb :)

Also ich klapper deine Fragen mal ab!Ist sehr lang geworden! Nicht durch die Länge demotivieren lassen.
Wobei alles mit Enzymatik und Proteinen zusammenhängt.
Also was sind Proteine?
Proteine machen mehr als 50 Prozent des Trockengewichts der meisten Zellen aus und dienen als Werkzeuge für fast alle Aktivitäten des Organismus. So wer¬den sie als Elemente von Stützstrukturen, zur Speicherung und zum Transport anderer Stoffe, zur Signalübermittlung innerhalb des Organismus, zur Bewegung und zur Abwehr von Fremdstoffen eingesetzt. Zusätzlich regu¬lieren Proteine in Form von Enzymen den Stoffwechsel, indem sie chemische Reaktionen in der Zelle selektiv beschleunigen. Allgemein gesprochen sind Proteine darauf spezialisiert, andere Moleküle spezifisch und reversibel zu binden. Ein Mensch besitzt Zehntausende verschiedene Arten von Proteinen, jedes mit einer spezifischen Struktur und Funktion.
Proteine sind die strukturell am höchsten entwickelten Moleküle, die wir kennen. In Übereinstimmung mit ihren
verschiedenartigen Funktionen variieren sie auch stark in ihrer
Struktur: Jeder Proteintyp besitzt eine einzigartige drei¬dimensionale Gestalt oder Konformation. Trotz ihrer Ver¬schiedenartigkeit sind alle Proteine Polymere, die aus dem¬selben Satz von 20 Aminosäuren aufgebaut sind, den universellen Monomeren der Proteine. Polymere aus Amino¬säuren werden Polypeptide genannt. Ein Protein besteht aus einer oder mehreren Polypeptidketten, die in spezifischer Konformation gefaltet und gewunden sind.

Ein Polypeptid ist ein Polymer aus Aminosäuren, die in bestimmter Reihenfolge miteinander verknüpft sind

Die vier Ebenen der Proteinstruktur
Bei der Synthese eines Polypeptids in einer Zelle faltet sich die Kette spontan, um die typische funktionelle Konforma¬tion des Proteins anzunehmen. Während dieses Vorgangs wird die sich bildende dreidimensionale Proteinstruktur durch eine Vielzahl chemischer Bindungen zwischen Teilen der Kette stabilisiert.
In dieser komplexen Proteinarchitektur können wir drei sich überlagernde Strukturebenen erkennen, die man als Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur bezeichnet. Eine vierte Ebene, die Quartärstruktur, tritt dann auf, wenn ein Protein aus mehr als einer Polypeptidkette besteht.

Die Primärstruktur
Die Primärstruktur eines Proteins ist die einzigartige Abfolge seiner Aminosäuren. Exempla¬risch wollen wir sie beim Lysozym betrachten, einem anti¬bakteriellen Enzym, dargestellt in Abbildung in seiner dreidimensionalen Struktur. Lysozym ist ein relativ kleines Protein; seine einzige Polypeptidkette ist nur 129 Aminosäu¬ren lang. In Abbildung wird die Polypeptidkette für eine genauere Betrachtung der Primärstruktur auseinandergefaltet gezeigt. Jede der 129 Positionen in der Kette wird von einer ganz bestimmten der 20 Aminosäuren besetzt. Die Primär¬struktur ist mit der Reihenfolge von Buchstaben in einem sehr langen Wort vergleichbar. Wenn man den Zufall walten ließe, gäbe es für ein Peptid dieser Länge 20129 verschiedene Arten der Anordnung seiner Aminosäuren. Die genaue Pri¬märstruktur eines Proteins wird allerdings nicht von einer zufälligen Verknüpfung von Aminosäuren bestimmt, son¬dern von vererbter genetischer Information.
Selbst eine geringfügige Änderung der Primärstruktur kann die Konformation und Funktionsfähigkeit eines Pro¬teins beeinflussen. Die Sichelzellenanämie zum Beispiel ist eine Erbkrankheit, bei der an einer einzigen Stelle in der Primärstruktur des Hämoglobins (des sauerstofftransportie¬renden Proteins in den roten Blutzellen) eine Aminosäure gegen eine andere ausgetauscht ist.

Sekundärstruktur
Sekundärstruktur Die meisten Proteine haben in ihre Polypeptidkette Abschnitte, die wiederholt in bestimmten Mustern gedreht oder gefaltet sind, die zur Gesamtkonformation des Proteins beitragen. Diese Windungen und Faltungen, die man zusammen als Sekundärstruktur bezeichnet resultieren aus Wasserstoffbrücken, die in regelmäßige Abständen entlang des Polypeptidrückgrats auftreten. Da sowohl die Sauerstoff- als auch die Stickstoffatome des Rückgrats sehr elektronegativ sind, besitze beide schwach negative Ladungen. Da schwach positiv geladene Wasserstoffatom am Stickstoff besitzt Affinität zu dem Sauerstoffatom einer nahegelegene Peptidbindung. Für sich genommen sind diese Wasserstoff brücken schwach, aber durch ihre vielfache Wiederholung über einen relativ langen Abschnitt der Polypeptidkette hinweg können sie diesen Teil des Proteins zu einer bestimmte Gestalt formen. Eine Art von Sekundärstruktur ist die alpha -Helix, eine feine Spirale, die durch Wasserstoffbrücke: zwischen jeder vierten Peptidbindung zusammengehalten wird. Die -Helix-Regionen des Enzyms Lysozym sind in Abbildung 6 zu sehen, in der außerdem eine Helix zu Sichtbarmachung der Wasserstoffbrücken vergrößert dargestellt ist. Lysozym ist durch den Besitz einiger -Helix Abschnitte, die durch nichthelikale Regionen voneinander getrennt sind, ein recht typisches globuläres Protein. Ir Gegensatz dazu besitzen einige Faserproteine wie das Keratin, das Strukturprotein der Haare, die -Helix-Konformation fast über ihre gesamte Länge hinweg.
Ein weiterer Sekundärstrukturtyp ist das beta-(ß-)Falt¬blatt, bei dem sich die Polypeptidkette entweder hin- und zurückfaltet oder zwei Abschnitte der Kette parallel zueinan¬der verlaufen. Wasserstoffbrücken zwischen den parallelen Abschnitten halten die Struktur zusammen. Der dichte Kern vieler globulärer Proteine besteht aus ß-Faltblättern, und man kann eine solche Region auch im Lysozym erkennen. Außerdem dominieren ß-Faltblätter in einigen Faserproteinen, wie dem Strukturprotein der Seide, das von Schmetterlingsraupen und Spinnen hergestellt wird.


Tertiärstruktur
Die Sekundärstrukturmuster, eine Ab¬folge fester Stäbe (a-Helices) und Platten (ß-Faltblätter), sind in einem Protein räumlich zu einer Tertiärstruktur ange¬ordnet. Diese besteht aus unregelmäßigen Windungen, wel¬che durch chemische Bindungen zwischen den Seitenketten (R-Gruppen) der verschiedenen Aminosäuren stabilisiert werden. (Man erinnere sich, dass im Gegensatz dazu die Sekundärstruktur aus Wasserstoffbrücken resultiert, die in regelmäßigen Abständen entlang des Polypeptidrückgrats ausgebildet werden.) Einer der Faktoren, die zur Tertiär¬struktur beitragen, ist die hydrophobe Wechselwirkung (auch van-der-Waals-Kräfte genannt). Bei der Faltung eines Polypeptids in seine funktionelle Konformation ver¬sammeln sich Aminosäuren mit hydrophoben (unpolaren) Seitenketten normalerweise im Inneren des Proteins, wo kein Wasserkontakt besteht. Ihr gegenseitiger Wasseraus¬schluss hält sie in lokalisierten Clustern zusammen. Daher wird das, was wir als hydrophobe Wechselwirkung bezeich¬nen, eigentlich vom Verhalten der Wassermoleküle erzeugt, die unpolare Stoffe ausschließen, während sie untereinander und zu hydrophilen Molekülen Wasserstoffbrücken ausbil¬ den. Des Weiteren tragen Wasserstoffbrücken zwischen den Seitenketten bestimmter Aminosäuren und lonenbindungen zwischen positiv und negativ geladenen Seitenketten zur Sta¬bilisierung der Tertiärstruktur bei. All dies sind schwache Interaktionen, die aber in ihrer Summe dem Protein seine spezifische Gestalt verleihen. Die Konformation eines Proteins kann durch feste kova¬lente Bindungen, die Disulfidbrücken, weiter verstärkt werden. Disulfidbrücken bilden sich zwischen zwei Cystein¬Monomeren aus, Aminosäuren mit Sulfhydrylgruppen (-SH) in ihrer Seitenkette, die durch die Proteinfaltung in unmittelbare Nähe zueinander gebracht werden. Der Schwe¬fel des einen Cysteins bindet sich an den Schwefel des anderen, und die entstehende Disulfidbrücke (-S-S-) ver¬nietet Teile des Proteins miteinander. (Die gelben Linien in Abbildung 6 stellen die Disulfidbrücken dar.)

Ich hatte einen sehr sehr guten Lehrer der immer so super Arbeitsblätter rumgeschickt hat. also bei intresse kann ich die auch gerne schicken

Quellenangabe anyone?