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Schule > Chemie > Grundlagen der Chemie > Katalyse und Katalysatoren > Übersicht über Biokatalysatoren

Biokatalysatoren

Stoffe, die eine chemische Reaktion beschleunigen und nach Ablauf der Reaktion wieder im ursprünglichen Zustand vorliegen, nennt man Katalysatoren. Im lebenden Organismus bezeichnet man solche Katalysatoren als Biokatalysatoren oder Enzyme. Enzyme sind somit die Katalysatoren der Zelle. Sie sind aus Aminosäuren zusammengesetzt und gehören damit zur Stoffklasse der Proteine. Enzyme sind so zusammengesetzt, dass sie andere Substanzen aufbauen, umbauen, spalten oder abtransportieren können.
Damit unser Körper diese Enzyme überhaupt erst herstellen kann, braucht er vor allem so Dinge wie Obst, Gemüse, Vollkorn- und Milchprodukte. Denn dadurch erhält der Körper Eiweiß, woraus er dann Substanzen, so genannte Co-Faktoren und Co-Enzyme bilden kann, die er wiederum braucht, um die eigentlichen Enzyme zu produzieren und zu aktivieren.
Enzyme haben die Funktion, die Aktivierungsenergien der Reaktionen in einer Zelle so weit abzusenken, dass die chemischen Vorgänge in einem ganz engen und relativ niedrigen Temperaturbereich –nämlich dem der Körpertemperatur-, ablaufen können.
Dies leisten die Enzyme indem sie durch die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes einen neuen Reaktionsweg schaffen, dessen Aktivierungsenergie niedriger liegt als diejenige der unkatalysierten Reaktion.
Tafelbild Enzym-Substrat-Komplex
Hierfür ist es wichtig zu wissen, dass nicht das ganze Enzym für die katalytische Aktivität eine Rolle spielt, sondern nur eine Teilregion, die man als aktives Zentrum bezeichnet.
Das Molekül, das umgesetzt wird, also der Ausgangsstoff, wird als Substrat bezeichnet.
Im ersten Reaktionsschritt bindet das Substrat also an das aktive Zentrum des Enzymmoleküls und sie bilden einen Enzym-Substrat-Komplex, wodurch die Aktivierungsenergie verringert wird. Enzyme sind jedoch hochspezifisch, d.h., sie können nur bestimmte Substrate umsetzen. Manche Enzyme verarbeiten z.B. nur Glucose, während andere nur Fructose verarbeiten u.s.w. Jedes Enzym ist somit für ein bestimmtes Substrat zuständig.
Sobald die nötige Energie erreicht ist, wird das Substratmolekül wieder freigegeben und zu den Produkten umgesetzt, das Enzymmolekül wird ebenfalls wieder frei und steht für die Reaktion mit dem nächsten Substrat zur Verfügung.
Wichtig ist, dass die Biokatalysatoren NUR die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen und NICHT das Produkt!
Enzyme sind aber nicht nur substratspezifisch, wie eben erwähnt, sondern auch wirkungsspezifisch. Glucose ist eine Verbindung, die in vielen verschiedenen Stoffwechselprozessen eine Rolle spielt und daher auch von vielen verschiedenen Enzymen als Substrat akzeptiert wird. Jedes dieser Enzyme katalysiert aber eine andere Reaktion der Glucose: manche Enzyme hängen eine Phosphatgruppe an das Glucosemolekül an, andere Enzyme schneiden vielleicht eine OH-Gruppe ab, wieder andere können vielleicht zwei Glucose-Moleküle zusammenbauen u.s.w. Ein Enzym kann also immer nur eine von vielen möglichen Reaktionen eines Substrates durchführen.
Eine weitere, sehr wichtige Eigenschaft ist die Temperaturabhängigkeit der Enzyme. Die Tatsache, dass die Reaktionsgeschwindigkeit mit steigender Temperatur zunimmt, gilt zunächst auch für enzymatische Reaktionen. Allerdings werden mit zunehmender Temperatur immer mehr Enzymmoleküle unwirksam. Bei etwa 40 Grad Fieber sind die Enzyme hochaktiv, denn im Falle einer Krise erhöht unser Körper die Temperatur zur stärkeren Aktivierung der Enzyme, die für die Bekämpfung der Krise erforderlich sind. Allerdings macht der Körper das nur ungern, denn wenn die Temperatur nur ein wenig weiter erhöht, bricht die ganze Enzymtätigkeit zusammen: Das Eiweiß würde koagulieren, also seine Molekülstruktur verändern, in diesem Falle sich verfestigen, wie man es von einem Hühnerei kennt. Damit stirbt jedes Enzym – und auch der Mensch, denn erst durch Enzyme können wir uns letztendlich bewegen, atmen, Nahrung verdauen oder gegen Krankheiten zur Wehr setzen.

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